Le développement du muscle

Le travail du muscle est un procédé très complexe. La contraction musculaire résulte du raccourcissement des sarcomèresdû au glissement de l'actine sur la myosine. Ce raccourcissement met en oeuvre la structure et la composition chimique du muscle. Ce procédé se fait essentiellement dans les myofibrilles, dans la fibre musculaire.


En effet, les sarcomères, composants de ces myofibrilles, sont constitués de filaments fins et de filaments épais.

Les filaments finssont constitués de deux chaines linéaires en forme de double-hélice d'actine; de tropomyosine (molécule composé de 84 acides aminés) qui peut être sous forme de protéine allongée en hélice, elle est liée à l'actine; et de troponine, liée à la tropomyosine à intervalle régulier de sept molécules de tropomyosine, complexe de trois protéines: la troponine T qui assure la liaison entre la troponine et la tropomyosine, la troponine I qui empêche la myosine de produire de l'adénosine triphosphate (ATP) et la troponine C qui est composé de quatre sites de fixation ducalcium et lorsque ces sites sont occupés, la troponine I n'est plus active (cf schéma A).

Les filaments épais sont composés de myosine. C'est une molécule allongée constitué de deux chaines lourdes (qui comprennent une queue en hélice et une tête globulaire qui contient de l'ATPase, enzyme hydrolisant ou synthétisant  l'ATP) et de quatre chaines légèresdont la fonction est mal connue (on suppose qu'elles jouent un rôle dans la régulation de la production des enzymes ATPase par les chaines lourdes ou bien qu'elles agissent sur la vitesse de contraction du muscle). Les queues des deux chaines lourdes s'enroulent en forme d'hélice et les têtes sont côtes à côtes. Deux chaines légères sont présentes de part et d'autre de chaque tête (cf schéma B).

Quand la troponine C n'est pas occupé par le calcium, la troponine I empêche le contact entre l'actine et la myosine car latropomyosine, liée à la troponine, cache le site d'interaction de la myosine sur l'actine. Mais lorsque que le calcium occupe les sites de fixations, la troponine se décale légèrement, ce qui permet à la myosine de se lier à l'actine car le site d'interaction n'est plus octroyé par la troponine. La liaison se fait par les têtes de myosines dans les sillon de l'actine.

La concentration intracellulaire en calcium au repos est de 0.1µmol/L alors que lorque qu'on stimule le muscle elle est de 0.1mmol/L c'est à dire 1000 fois plus élevée. L'origine du calcium apporté lors de la contraction est donc extracellulaire.En effet, le réticulum sarcoplasmique est une réserve de calcium, il peut contenir du calcium jusqu'à une concentration de 1mmol/L.  Un message nerveux va alors permettre de libérer le calcium dans la cellule. Les procédés mécaniques qui auront alors servi à l'augmentation de calcium dans la cellule musculaire constituent le couplage exitation-contraction.

Au repos, le calcium n'occupe pas la troponine C et sur la myosine se trouve un nucléotide, l'adénosine diphosphate (ADP), et du phopshate inorganique (Pi). Lorsque le calium est libéré et qu'il se fixe sur la troponine C , la liason actine-myosine a lieu et la myosine produit de l'ATP. Lorsque la liaison est faite, le Pi puis l'ADP se détache de la tête de myosine: il y a stabilisation de la liaison et un changement de la structure de la mysosine car l'angle entre la queue et la tête de la myosine est modifiée ce qui provoque le déplacement du filament fin sur le filament épais. Ensuite l'ATP vient se fixer sur la tête de myosine ce qui provoque la séparation de l'actine et de la myosine. Enfin l'hydrolyse de l'ATP laisse place à l'ADP et au Pi et on retrouve la situation initial. Comme toutes les têtes de myosine ne subissent pas ce procédés toutes en mêmes temps, cela empèche le glissement de l'actine vers l'arrière. Ce cycle se répète jusqu'à épuisement du calcium, ce qui crée le rapprochement des disques Z et donc le raccourcissement du sarcomères. Comme ce cycle a lieu dans tous les sarcomères simultanément, il y a contraction du muscle.